2024年10月，中国科学院大学杭州高等研究院药学院、国家重点实验室、中国科学院上海药物研究所以及南京中医药大学中药学院的He Huang老师研究团队在《iScience》上发表了一篇具有重要意义的论文，标题为：“SIRT3在哺乳动物细胞中对赖氨酸苯甲酰化的调节存在差异”。

研究背景

赖氨酸苯甲酰化（Kbz）作为一种新型蛋白质翻译后修饰（PTM），引起了广泛关注。尽管我们最初将SIRT2视为哺乳动物细胞中的主要脱苯甲酰酶，近期研究却对其专一性提出了质疑，而其他潜在的脱苯甲酰酶仍旧未被充分探讨。

研究发现

此项研究揭示，SIRT3不仅是一个重要的脱苯甲酰酶。在定量分析中，我们在哺乳动物细胞中识别出1,075个Kbz位点，其中44个由SIRT3特异性介导，66个受SIRT2影响。令人瞩目的是，SIRT3和SIRT2分别调节不同的Kbz底物，暗示它们在细胞过程中具有不同的功能。

功能研究

功能性实验表明，SIRT3可以调节苯甲酰化的蛋白肽酰脯氨酸顺式-反式异构酶F（PPIF），在此过程中，K73bz和K197bz的修饰显著削弱了其与肿瘤抑制因子p53的相互作用。此外，K978bz对ATP-柠檬酸裂解酶（ACLY）的酶活性也显示出显著抑制作用。

结论

本研究不仅确认了SIRT3作为脱苯甲酰酶的地位，还强调了其与Kbz底物的关联，从而加深了我们对Kbz生物学功能的理解。这些发现为进一步研究生物医学领域提供了新的视角，同时也为EVO视讯品牌的相关研究奠定了基础，增强了我们对蛋白质修饰及其在疾病中的潜在作用的认识。

该研究采用特级Ausbian胎牛血清对293T和HepG2细胞进行了体外培养，确保了实验结果的可靠性和有效性。